免疫球蛋白G4Elisa試劑盒講解免疫球蛋白組成
（一）免疫球蛋白G4Elisa試劑盒-免疫球蛋白超家族的組成
由于細胞表面標記、單克隆抗體以及基因工程研究的進展，近年來發現屬于IGSF的成員已達近百種，主要包括T細胞、B細胞抗原識別受體和信號傳導分子，MHC及相關分子，Ig受體，某些細胞因子受體，神經系統功能相關分子，以及部分白細胞分化抗原（CD）。
（二）免疫球蛋白G4Elisa試劑盒-免疫球蛋白超家族的特點
1．IGSF的結構特點 IGSF的成員均含有1——7個Ig樣功能區，第個Ig樣功能區約含100（70——110）個氨基酸殘基，功能區的二級結構是由3——5個股反平行β折疊股各自形成兩個平行β片層的平面（anti-paralle β-pleated sheet），每個反平行β折疊股由5——10個氨基酸基組成，β片層內側的疏水性氨基酸起到穩定Ig折疊的作用，大多數功能區內有一個二硫鍵，垂直連接兩個β片層，形成二硫鍵的兩個半間有55——75個氨基酸殘基，使之成為一個球形結構，肽鏈的這種折疊方式稱為免疫球蛋折疊（Ig fold）。
根據IGSF功能區中Ig折疊方式、兩個半之間氨基酸殘基的數目以及與IgV區或C區同源性的程度，IGSF功能區可分為V組、C1組和C2組。
（1）V組：V組功能區的兩個半之間含65——75個氨基酸殘基，有9個反平行β折疊股，如IgH鏈和L鏈V區，TCRα、β、γ、δ鏈V區，CD4v區，CD8α、β鏈V區，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四個功能區，CEAN端*個功能區，PDGFR靠近胞膜的功能區等。
（2）C1組：又稱C組。C1組功能區二個半之間約含50——60個氨基酸殘基，有7個β折疊股，如IgH鏈和L鏈C區（γ、δ和α鏈的CH1——CH3或μ和ε鏈的CH1——CH4），TCRα、β、γ、δ鏈C區，MHc Ⅰ類分子重鏈α3功能區，β2M，MHCⅡ類分子α2和β2功能區，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能區等。
（3）C2組：又稱H組。C2組功能區的氨基酸排列的順序類似V組，但形成二硫鍵的兩個半之間所含氨基酸殘基數約為50——60，有7個β折疊股，這種結構介于V組和C1組之間，如CD3γ、δ和ε鏈，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能區，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα鏈、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7個功能區，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能區，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。
免疫球蛋白G4Elisa試劑盒IGSF功能特點
IGSF的功能是以識別為基礎，因此又稱為識別球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）。IGSF很可能zui起源于原始的具有粘功能的基因，通過復制和突變衍生形成了識別抗原、細胞因子受體、IgFc段受體、細胞間粘附分子以及病毒受體等不同的功能區。IGSF識別的基本方式有以下幾種。
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